Universität Bayreuth

Birgitta Wöhrl


Anschrift:
Frau Prof. Dr. Birgitta Wöhrl
Universität Bayreuth
Fakultät II - Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Biopolymere
Straße:
Universitätsstr. 30
Ort:
95447 Bayreuth
Tel.:
+49 (0)921 55 3542

Leistungsprofil:
Praxisrelevante Forschungsgebiete:
  • Retrovirale Enzyme, Retrovirale Replikation, Inhibition von HIV, eukaryontische Transkriptionsfaktoren; Proteinstruktur mit NMR

Praxisrelevante aktuelle Projekte:
  • Untersuchung neuer Inhibitoren gegen HIV

Praxisrelevante Ausstattung/Messmethoden:
  • HPLC, FPLC, Fluorimeter, NMR 700, 800, 900 Mhz; CD-Spektrometer, Microplate-Reader, Grundaustattung für biochemisches und molekularbiologisches Arbeiten, Thermocycler; Isotopenlabor für Arbeiten mit 32P, 33P, 14C, 3H, 35S, Phosphoimager, Scintillation counter


Publikationen:
  • Schneider A., Schweimer K.. Rösch P. and B.M. Wöhrl*. 2015. AZT alters enzymatic properties and creates an ATP-binding site in SFVmac reverse transcriptase. Retrovirology.
  • Corona A., Schneider A., Schweimer K., Rösch P., Wöhrl B.M*. and E. Tramontano*. 2014. Inhibition of Foamy Virus Reverse Transcriptase by Human Immunodeficiency Virus Type 1 RNase H Inhibitors. Antimicrob Agents Chemother. 58:4086-93.
  • Schneider A., Peter D., Schmitt J., Leo B., Richter F., Rösch P., Wöhrl B.M. and Hartl M.J. 2014. Structural requirements for enzymatic activities of foamy virus protease-reverse transcriptase. Proteins 82:375-85.
  • Weiglmeier P.R., Berkner H., Seebahn A., Vogel N., Schreiber R., Wöhrl B.M., Schwarzinger S. and P. Rösch. 2014. Prosequence switching: An effective strategy to produce biologically active E. coli heat-stable enterotoxin STh. J. Biomol. Struct. Dyn. 32:1537-45.
  • Drögemüller, J., C.M. Stegmann, A. Mandal, T. Steiner, B.M. Burmann, M.E. Gottesman, B.M. Wöhrl, P. Rösch, M.C. Wahl and K. Schweimer. 2013. An autoinhibited state in the structure of Thermotoga maritima NusG. Structure 21:365-75
  • Leo B., K. Schweimer, P. Rösch, M.J. Hartl and B.M. Wöhrl*. 2012. The solution structure of the prototype foamy virus RNase H domain indicates an important role of the basic loop in substrate binding. Retrovirol. 9:73
  • Leo B., M.J. Hartl, K. Schweimer, F. Mayr and B.M. Wöhrl*. 2012. Insights into the structure and activity of prototype foamy virus RNase H. Retrovirol. 9:14.
  • Hartl M.J., J. Bodem, F. Jochheim, A. Rethwilm, P. Rösch and B.M. Wöhrl*. 2011. Regulation of foamy virus protease activity by viral RNA - a novel and unique mechanism among retroviruses. J. Virol. 85: 4462-4469
  • Hartl M.J. K.Schweimer, M.H. Reger, S. Schwarzinger, J. Bodem, P. Rösch and B.M. Wöhrl*. 2010. Formation of transient dimers by a retroviral protease. Biochem J. 427:197-203


Kooperationsangebot für die Wirtschaft / Praxis:
Bevorzugte Form der Kooperation:
  • Beratung
  • Gutachten
  • Messung
  • FuE
  • Bachelor-/Master-/Diplomarbeit
  • Doktorarbeit




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